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Regulation of Interleukin-10 Receptor Ubiquitination and Stability by βTrCP-containing Ubiquitin E3 Ligase

【摘要】:正Interleukin-10(IL-10) initiates potent anti-inflammatory effects via activating its cell surface receptor,composed of IL-10R1 and IL-10R2 subunits.The level of IL-10R1 is a major determinant of the cellular signaling sensitivity to IL-10.Here,via a series of biochemical analyses using 293T cells reconstituted with IL-10R1,we identify the latter as a novel substrate of pTrCP-containing ubiquitin E3 ligase.EfficientβTrCP binding to IL-10R1 requires phosphorylation of a canonical(~(318)DSGFGS) and a slightly deviated(~(369)DSGICLQEP) pTrCP recognition motif located on the intracellular tail of the receptor, with both motifs exhibiting high levels of conservation in mammals.PTrCP recruitment leads to ubiquitination,degradation and down-regulation of IL-10R1,subsequently reducing the cellular responses to IL-10.Our study uncovers a novel negative regulatory mechanism that may potentially affect IL-10 function in target cells under physiological or pathological conditions.

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