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ARF-like protein 16(ARL16) inhibits RIG-I by binding with its C-terminal domain in a GTP-dependent manner

【摘要】:正Retinoic acid-inducible geneⅠ(RIG-Ⅰ) recognizes RNA virus-derived nucleic acids,which leads to the production of typeⅠinterferon(IFN) in most cell types.Tight regulation of RIG-I activity is important to prevent ultra-immune responses.In this study,we identified an ARF-like(ARL) family member,ARL16,as a protein that interacts with RIG-Ⅰ.Overexpression of ARL16,but not its homologous proteins ARL1 and ARFl,inhibited RIG-I-mediated downstream signaling and antiviral activity.Knockdown of endogenous ARL16 by RNAi potentiated Sendai virus-induced IFN-P expression and vesicular stomatitis virus replication.ARL16 interacted with the C-terminal domain(CTD) of RIG-I to suppress the association between RIG-I and RNA.ARL16(T37N) and ARL16A45-54,which were restricted to the GTP-disassociated form,did not interact with RIG-I and also lost the inhibitory function.Furthermore,we suggest that endogenous ARL16 changes to GTP-binding status upon viral infection and binds with the RIG-I CTD to negatively control its signaling activity.These findings suggested a novel innate immune function for an ARL family member,and a GTP-dependent model in which RIG-I is regulated.

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