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Diverse fates of Tidl- a mitochondrial DnaJ-like chaperone and a regulator of Statl trafficking

【摘要】:正Tidl is a human homolog of DnaJ and the Drosophila tumor suppressor Tid56 that has two alternatively spliced isoforms-Tid-Long and -Short,which differ at their carboxy-termini.Although both proteins localize overwhelmingly to mitochondria,published data show only non-mitochondrial functions such as interaction with Jak2,which mediates IFN-.signaling.We demonstrate that Tid1-Long has a conserved mitochondrial chaperone activity,substituting for yeast mitochondrial DnaJ in a J domain dependent manner.We also demonstrate that newly synthesized Tidl has alternate fates,either it is imported into mitochondria,or,it associates with Jak2 and Statl in the cytosol.Tidl-L overexpression inhibits IFN-.signaling and is correlated with cytosolic retention of Statl,whereas Tid1-L depletion up-regulates this pathway and increases Statl egress from the nucleus.We show that Statl nuclear export is required for the observed up-regulation.Taken together,our results provide a mechanism for the dual function of Tid1- as a DnaJ-like chaperone in mitochondria and as a novel regulator of Statl trafficking between the cytosol and nucleus,which modulates IFN-signaling.

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