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Smad7 antagonises TGF-β signaling in the nucleus

张素平  张然  陈峰  张丽霞  陈晔光  
【摘要】:正Inhibitory Smads including Smad6 and Smad7 are immediate early target genes of TGF-β. Previously it has been thought that Smad7 competitively interferes with the binding of the R-Smads to the type Ⅰ receptor, thus preventing their phosphorylation. In addition, Smad7 recruits E3 ubiquitin ligases Smurf1 and Smurf2 to the type I receptor, leading to the degradation of type Ⅰ receptor in ubiquitin-dependent manner. These studies showed that Smad7 exerts its inhibition role in TGF-p signaling at the level of type Ⅰ receptor in the cytoplasm: Nervertheless, a possible nuclear role for Smad7 remains to be elucidated since Smad7 is considered predominantly in the nucleus. Here, we analyzed another negative role of Smad7 on the TGF-β signaling. In type Ⅰ receptor deficient cells, L17 cells, Smad7 still repressed strongly Smad3/4-mediated TGF-β signaling. Furthermore, the transcriptional repression activity of Smad7 was found. Smad7 was able to bind DNA in vivo and in vitro. These results suggested that Smad7 possibly interfered the abilities of R-Smad and Co-Smad binding DNA and blocked target gene transcription. Another mechanism of transcriptional repression is the recruitment of HDACs, which can remove acetyl group from histones as well as nonhistone proteins and cause silencing gene expression. We demonstrated that trichostatin A (TSA), an inhibitor of HDAC, partially rescued the repressive function of Smad7 in TGF-β signaling. What's more , Smad7 could interact with HDAC1 and HDAC3 using imunoprecipitation assay. These studies indicated that Smad7 represses TGF-β signaling both in HDAC-dependent manner and in HDAC-undependent manner in the nucleus.

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