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Structural basis for DNA 5′-end resection by RecJ

Kaiying Cheng  Hong Xu  Xuanyi Chen  Liangyan Wang  Bing Tian  Ye Zhao  Yuejin Hua  
【摘要】:The resection of DNA strand with a 5′ end at double-strand breaks is an essential step in recombinational DNA repair. RecJ, a member of DHH family proteins, is the only 5′ nuclease involved in the Rec F recombination pathway. Here, we report the crystal structures of Deinococcus radiodurans Rec J in complex with deoxythymidine monophosphate(d TMP), ss DNA, the C-terminal region of single-stranded DNA-binding protein(SSB-Ct) and a mechanistic insight into the RecF pathway. A terminal 5′-phosphate-binding pocket above the active site determines the 5′-3′ polarity of the deoxy-exonuclease of RecJ; a helical gateway at the entrance to the active site admits ss DNA only; and the continuous stacking interactions between protein and nine nucleotides ensure the processive end resection. The active site of RecJ in the N-terminal domain contains two divalent cations that coordinate the nucleophilic water. The ss DNA makes a 180° turn at the scissile phosphate. The C-terminal domain of RecJ binds the SSB-Ct, which explains how RecJ and SSB work together to efficiently process broken DNA ends for homologous recombination.

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