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对结核杆菌小分子量热休克蛋白Hsp16.3高度保守疏水序列的定点突变研究

戴红政  毛启龙  杨红梅  昌增益  
【摘要】:正我们的前期研究发现结核杆菌膜上主要抗原蛋白-小分子量热休克蛋白Hsp16.3,为一分子伴娘蛋白,并形成特异的由三个三聚体(trimer-of-trimers)组成的寡聚体结构(Chang et al.,1996, J. Biol. Chem., 271:7218-7223)。本研究对Hsp16.3蛋白的一个高度保守疏水区内的亮氨酸残基(Leu122)进行了定点突变研究,以检验这个疏水区的疏水性在Hsp16.3蛋白结构和功能中的重要性。结果表明,当Leu122被突变成Asp或Asn残基时,Hsp16.3蛋白在细胞内的表达量急剧下降:而当此Leu122

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