皱纹盘鲍腹足酶促溶性胶原蛋白的提取及理化性质研究

【摘要】：胶原蛋白作为鲍鱼腹足主要的结构蛋白,直接影响鲍鱼腹足的加工特性。本文研究了皱纹盘鲍胶原蛋白的提取及其理化特性,为鲍鱼的各种深加工制品的开发及加工工艺的优化提供依据。采用胃蛋白酶酶解-酸提法提取鲍鱼腹足酶促溶性胶原蛋白(PSC),得率可达8.72%(占干基)。PSC的紫外最大吸收波长为232nm,且在280nm附近无吸收,表明其纯度较高。氨基酸分析发现,PSC中甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸分别占氨基酸总数的29.9%、0、13%和9.1%,具有水产动物胶原蛋白的典型特征。红外光谱及圆二色谱分析证明,PSC具有完整的三螺旋结构。SDS-PAGE分析表明,PSC由3条分子量约为175kDa的α链组成。运用乌氏粘度计测得PSC的热变性温度为22.7℃。溶解度法测得PSC等电点为pH5.17,其在pH2时溶解度最大,pH5时最小。NaCl浓度低于3%时,PSC溶解度随盐浓度增加下降较快,NaCl浓度达到4%以后,其溶解度逐渐趋于平缓。