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细胞氧化应激过程中MK2调控磷酸化蛋白的鉴定

王蔚  刘芸  康瑞霞  陈丽  夏高晓  邓鹏  姜勇  
【摘要】:目的:氧化应激反应(oxidative stress response)是当细胞内的活性氧簇水平高于细胞的抗氧化能力时产生的适应性反应。在真核细胞中,应激激活的蛋白激酶(stress-activated protein kinase,SAPK)信号转导通路在细胞应激反应中起到关键作用。MK2为该通路中受p38 MAPK调控的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶,在细胞氧化应激反应过程中扮演着重要的角色。本实验利用MK2~(+/+),MK2~(-/-)细胞模型分别施以氧化刺激,并富集了正常组和亚砷酸钠刺激45 min后的磷酸化蛋白,采用DIGE技术对磷酸化蛋白进行分离,并建立了相应的差异蛋白图谱。通过DeCyder差异分析软件分析后找到差异蛋白点32个,MK2~(+/+)两组中刺激后磷酸化水平上调的有19个蛋白,下调的有1个。MK2~(-/-)两组中刺激后磷酸化水平上调的有11个,下调的有1个。对这些差异蛋白点利用MALDI-TOF/TOF质谱仪进行蛋白质鉴定,共鉴定出17种蛋白质。对鉴定的17种蛋白质进行检索,发现有11种蛋白为确证的磷酸化蛋白质。其中包括细胞骨架蛋白,氧化还原酶,细胞因子等。这些蛋白的鉴定将有助于深入了解细胞氧化应激的应答反应过程,揭示MK2在其中可能发挥的重要功能。

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