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Crystal structure of the two N-terminal RRM domains of the human mRNA stability factor HuR

王虹  滕脉坤  李旭  
【摘要】:正Adenylate uridylate-rich elements(ARE),located in the 3'-end untranslated region(UTR) have been known to target mRNAs for rapid degradation.Human antigen R(HuR) is one of the mostly studied and reported to regulate the mRNA stability in vivo out of many ARE-binding proteins.HuR,a ubiquitously expressed member of ELAV family,contains three RNA recognition motif(RRM) domains.The two tandem RRM domains in N-terminus can selectively bind AU-rich element(ARE),and the third RRM domain

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