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Proteomic characterization of isolated fraction of synthetic proteasome inhibitor(PSI)-induced inclusions might offer clues to aggresomes in PC12 cells as a cellular defensive response against proteasome inhibition by PSI

Xing'an Li  Linsen Hu  Yingjiu Zhang  
【摘要】:正Cooperation of constituents of the ubiquitin proteasome system(UPS) with chaperone proteins in degrading proteins mediates a wide range of cellular processes,such as synaptic function and neurotransmission,gene transcription,protein trafficking, mitochondrial function and metabolism,antioxidant defence mechanisms,apoptotic signal transduction,and so on.It is supposed that constituents of the UPS and chaperone proteins are recruited into aggresomes where aberrant and potentially cytotoxic proteins may be sequestered in an inactive form by proteasome inhibitors.To explain proteomic pattern of synthetic proteasome inhibitor(PSI)-induced inclusions in PC12 cells after proteasome inhibition by PSI,we showed

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