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Molecular cloning,purification and characterization of a novel acidic,pH-stable endoglucanase from Martelella mediterranea

【摘要】:正A novel gene encoding an endoglucanase designated Cel5D was cloned from a marine bacterium Martelella mediterranea by genomic library and expressed in Escherichia coli,and its enzymatic properties were characterized.The gene had a 1,113 bp opening reading frame encoding a 371-amino-acid protein with a molecular mass of 40,508 Da,which contained a putative signal peptide (41 amino acids).Cel5D showed low similarity to other known endoglucanases with 51%identity and it consisted of one single catalytic domain,which belonged to glycosyl hydrolase family 5.The optimal activity of Cel5D was observed at 60℃,pH 5.0.Cel5D displayed broad pH stability range from pH 2.0 to 11.0 and retained hydrolytic activity in the presence of a wide variety of metal ions and some chemical reagents.These characteristics indicated that this enzyme was potential in industrial application.

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