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波纹巴非蛤ACE抑制肽的分离纯化

曹文红  李岢斐  
【摘要】:将波纹巴菲蛤酶解液先经过凝胶层析柱(Sephadex G-15)分离收集得到四个活性成分,活性最强的ACE抑制率达84.18%(0.5mg/mL)。将组分4经过离子交换层析柱(SP Sephadex C-25)分离,并收集的高活性成分在可溶性蛋白为0.132mg/mL时,ACE抑制率达到46.03%。最后将先后经过凝胶层析柱和离子交换层析柱收集到的ACE抑制率较高的组分通过反向高效液相色谱分析,出现2个大洗脱峰,表明分离纯化效果良好。

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