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朊蛋白基因结构与功能研究进展

陶利明  王志亮  
【摘要】:正 朊蛋白存在两种结构形式,一种为正常细胞膜相关蛋白-PrPc,另一种为朊病毒颗粒相关蛋白-PrPsc;两者一级结构完全相同,但高级结构具有较大差异,在PrPc中α螺含量较高,在PrPsc中β折叠含量较高,而两者高级结构的不同使得它们在物理、化学性质以及生物学特性上产生很大差异,目前最好的能区分这两种不同结构的蛋白方法就是根据它们对蛋白酶K抗性的不同:PrPsc能够抵抗该酶的消化,而PrPc则不能;而根据该蛋白因构象的转变而造成蛋白功能的改变,Prusiner提出了朊病毒假说和蛋白质构象病的观点,并因此获得了1997年诺贝尔生理学奖。朊病毒颗粒是一类无核酸的传染性蛋白因子,在体内能以蛋白-蛋白的方式实现朊病毒颗粒蛋白的扩增而不需要核酸,对此有两种较成熟的解释模型:重折叠模型和结籽模型;然而有些研究者对上述观点提出了不同的看法,他们认为在朊病毒病原中可能存在核酸,只是因为被外周蛋白紧密包裹

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