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《中国化学会-生物物理化学专业委员会第四届全国生物物理化学会议论文集》2016年
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蛋白质静电和氢键作用的核磁共振研究

张宁  李敬文  安辽原  姚礼山  
【摘要】:复杂的原子之间作用机制共同维持蛋白质的结构和并实现其生物功能。而实验表征测量这些相互作用通常比较困难。最近我们发展了一种基于化学位移扰动(CSP)的核磁共振方法,定量测量了单个带电侧链氨基酸产生的电场强度,并获得蛋白质表观介电常数。我们的结果表明盐离子、温度和拥挤环境对于电场强度都有影响,详细的机理解析仍需要进一步的研究。在二级结构如alpha-螺旋和beta-折叠片中,氢键广泛存在并形成复杂网络。我们发展了一种基于H/D同位素效应的核磁共振方法,来研究蛋白质氢键网络的协同性。我们的实验结果表明,在alpha-螺旋中,当一个氢键被扰动,周围肽平面的主链H-N化学位移发生变化。结合量化计算表明,这一化学位移变化体现了这些肽平面所形成氢键的变化。即当单个氢键被削弱时,周围若干个氢键也同时变弱,证明了alpha-螺旋中氢键的协同性。与alpha-螺旋相比,beta-折叠片氢键协同性更加复杂。当一个氢键被削弱,周围氢键出现了不同响应,即某些氢键变强,而其它氢键则变弱。
【作者单位】:中科院青岛生物能源与过程研究所
【分类号】:Q51

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